Une étude du stress hypoxique hypobarique dans des modèles de rats

Le stress hypoxique en haute altitude entraîne une production accrue d'espèces réactives de l'oxygène (ERO) qui endommagent les lipides de la membrane cellulaire, ainsi que les protéines et l'ADN au sein de la cellule. Les cellules disposent d'une batterie d'enzymes antioxydantes et de mécanismes non-enzymatiques pour contrebalancer les dommages causés par le stress oxydatif. Ces mécanismes comprennent la défense par le glutathion réduit (GSH), la glutathion-S-transférase (GST), la glutathion-réductase (GR), la glutathion-peroxydase (GPX) et la catalase (CAT), ainsi qu'une protéine ubiquitaire, l'hème-oxygénase I, qui induit profondément divers stimuli de stress. Ces enzymes jouent un rôle important dans l'adaptation de la plante aux conditions de stress. Les effets d'insultes hypoxiques hypobariques sévères et aiguës sur les biomarqueurs du stress oxydatif ont été étudiés in vivo en utilisant un modèle de rat. L'hème oxygénase I a été modulée par la métalloporphyrine, qui est un régulateur (porphyrine de cobalt et porphyrine de fer) et un inhibiteur (protoporphyrine d'étain et porphyrine de zinc) pharmacologique connu de l'hème oxygénase (HO). Cette étude permet de mieux comprendre le rôle de la modulation de l'hème oxygénase dans la lutte contre les dommages oxydatifs déclenchés par l'hypoxie hypobare (HH). Après un prétraitement avec des modulateurs de l'HO, des rats