Strukturanordnung von Myosin

Die allgemeine Struktur des Myosinfilaments ist seit den klassischen Röntgenbeugungsstudien von Huxley und Brown (1963) bekannt. Eines der entscheidenden Merkmale, nämlich die Filamentanordnung oder die Anzahl der Myosin-Querbrücken pro 143 Å-Wiederholung, war jedoch durchweg umstritten (Squire, 1981). Die Analyse myofibrillärer Proteine mit Hilfe eindimensionaler Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gele hat zu widersprüchlichen Ergebnissen geführt. Der Autor hat die Stöchiometrie von Myosin zu Aktin anhand eindimensionaler Gele von Myofibrillen, die mit unterschiedlichen Verfahren hergestellt wurden, erneut untersucht. Als Nächstes befasste sich der Autor mit der kritischen Frage, ob die Unterschiede in der Aktinkonzentration bei den verschiedenen Methoden der Muskelpräparation auf den Verlust von Aktin oder die Entfernung von Verunreinigungen, die mit Aktin mitwandern, zurückzuführen sind. Zur Untersuchung dieser Frage wurde eine zweidimensionale Elektrophorese mit Natriumdodecylsulfat in der ersten Dimension und isoelektrischer Fokussierung in der zweiten Dimension an myofibrillären Präparaten von Kaninchenmuskeln durchgeführt. Die Ergebnisse zeigten eine strukturelle Anordnung von Myosin-Querbrücken in quergestreifter Muskulatur von Wirbeltieren.