STRUKTUR UND PHYSIOLOGIE DES PPAR-¿-EMPFANGS

Die Peroxisom-Proliferator-aktivierten Rezeptoren (PPARs) fühlen sich den wunderbaren Vorfahren der nuklearen Hormonrezeptoren sehr nahe. Bislang wurden drei einzelne PPAR-Isotope, nämlich PPAR-¿, -¿ und -¿, in Wirbeltieren nachgewiesen, die sich in ihrer Gewebeverteilung unterscheiden. Wie alle nukleären Rezeptoren ist auch der menschliche PPAR-¿ (hPPAR-¿) durch eine modulare Anordnung gekennzeichnet, die aus einer N-terminalen A/B-Domäne, einer DNA-Bindungsdomäne zwischen zwei Zinkfingern (C-Domäne), einer D-Domäne und einer C-terminalen Ligandenbindungsdomäne (E/F-Domäne) besteht. Menschliches PPAR-¿ existiert in zwei Protein-Isoformen, hPPAR-¿1 und -¿2, mit unterschiedlicher Länge des N-Terminus. Bauchspeicheldrüsenkrebs ist eine der tödlichsten Formen von Krebs beim Menschen. Mehrere molekulare Anomalien, die bei Bauchspeicheldrüsenkrebs üblicherweise in der Nähe auftreten, haben sich deutlich voneinander unterschieden und umfassen Mutationen in den Genen K-ras, p53, p16 und DPC4. Der Kernrezeptor Peroxisome Proliferator-Activated Receptor gamma (PPAR¿) spielt bei zahlreichen Karzinomen eine Rolle und hat sich bei Bauchspeicheldrüsenkrebs als übermäßig häufig erwiesen. Diese Überprüfung der bestehenden Journalismus Orte des Interesses ist Struktur und physiologischen Funktionen des menschlichen PPRA¿, untersuchen PPAR¿ in Bauchspeicheldrüsenkrebs und Typ-2-Diabetes.