Modification post-traductionnelle des protéines végétales par la bioinformatique

Les déshydrines sont des protéines hautement hydrophiles et thermostables. Cependant, les mécanismes moléculaires par lesquels elles peuvent améliorer la tolérance au stress restent inconnus. En raison de la non-disponibilité de la structure des déshydrines, il est important d'analyser leur séquence afin d'améliorer notre compréhension des acides aminés impliqués dans les fonctions des déshydrines. L'analyse de séquences multiples a montré que l'extrémité N-terminale de certaines déshydrines végétales sensibles et tolérantes au sel contient le motif DFLGG/KK et DRGLFG/D au lieu du motif DEYGNP que l'on trouve dans la déshydrine d'Aviccenia marina. La prédiction post-traductionnelle a révélé des sites de myristoylation, de phosphorylation et d'amidation. La présente étude décrit les aspects structurels et fonctionnels de la déshydrine, ce qui pourrait aider à mieux comprendre leur rôle dans le stress salin. Les protéines de transfert de lipides non spécifiques sont des protéines de petite taille et fondamentales chez les plantes. Cependant, le mécanisme moléculaire exact par lequel elles peuvent réguler l'expression des protéines de transfert des lipides qui est induite par les stress environnementaux n'est toujours pas clair. Dans cette étude, nous avons montré les sites potentiels de modification post-traductionnelle dans la protéine de transfert lipidique de l'espèce de mangrove Avicennia marina, plante tolérante au stress.