Funktionelle Charakterisierung einer Matrix Metalloproteinase aus Tomate

Matrix Metalloproteinasen (MMPs) steuern in zoologischen Systemen zahlreiche

physiologische Prozesse, wie Embryogenese, Organogenese, Wundheilung, Zellteilung und ¿

differenzierung. Ihre Fehlregulation führt zur Entstehung bedeutender Krankheiten wie z.B.

Arteriosklerose und Krebs. In Pflanzen hingegen ist die Funktion der Enzyme erst

ansatzweise verstanden bzw. in Tomatenpflanzen noch ungeklärt.

Die biochemischen Eigenschaften der MMP1 aus Tomate (SlMMP1) wie auch der jüngst

identifizierten SlMMP2 sind bekannt und deuten auf eine redundante Funktion der beiden

Proteine in vivo hin. Die Aufklärung dieser Funktion stand im Mittelpunkt der vorliegenden

Arbeit.

Für SlMMP1 und 2 wird die Verankerung in der Plasmamembran über einen

Glycosylphosphatidylinositol- (GPI-) Anker prognostiziert. In SlMMP1 überexprimierenden

Zellkulturen und transgenen Pflanzen konnte eine Assoziation mit Membranpräparationen

bestätigt werden. Für ein SlMMP1-GFP-Fusionsprotein wurde die Lokalisation in der

Plasmamembran gezeigt. Die GPI-Verankerung konnte nicht zweifelsfrei nachgewiesen

werden, jedoch wurde eine für diese Verankerung typische Abspaltung von der Membran

(¿shedding¿) beobachtet.