Eigenschaften und Anwendungen einer neuartigen Alkohol-Oxidase

Ein mikrosomales membrangebundenes Alkohol-Oxidase-Enzym wurde aus einem Kohlenwasserstoff abbauenden Aspergillus terreus Pilz isoliert, das kurzkettige-, langkettige-, sekundäre- und Aryl-Alkohol-Substrate oxidieren konnte. Die hohe Aggregationsfähigkeit des Proteins wurde durch AFM-, DLS- und TEM-Analysen nachgewiesen. Die chemische Analyse zeigte das Vorhandensein von Ölsäure und Palmitinsäure in einem Verhältnis von 2:1 im gereinigten Protein. Wir haben eine hocheffiziente Methode zur Dissoziation und gleichzeitigen Deflavinierung des Alkoholoxidase-Proteins mit ¿-ME demonstriert. Die potenziellen Anwendungen dieses Ansatzes zur Präparation des Apoproteins und dessen Wiederzusammenbau mit FAD zu einem funktionellen Enzym sind bei der Herstellung von Enzymelektroden für Biosensor- und Biobrennstoffzellenanwendungen vorgesehen. Die durch diese Untersuchung gewonnenen Erkenntnisse haben viele interessante Fakten über dieses neuartige mikrosomale Alkohol-Oxidase-Enzym aufgedeckt. Diese Untersuchung hat einen neuen Weg in der Forschung eröffnet, um die Architektur von Alkohol-Oxidase-Proteinen aus Pilzquellen zu erforschen, einschließlich ihrer Struktur-Funktions-Beziehung und möglicher Anwendungen.