{"product_id":"estudos-nmr-de-motivos-estruturais-em-dobragem-de-proteinas-e-ligand-binding-von-christine-sallum","title":"Estudos NMR de Motivos Estruturais","description":"\u003cp\u003eOs capítulos seguintes descrevem os estudos de RMN para examinar a estrutura de dois motivos estruturais proteicos comuns, e para dar uma explicação da relação entre a conservação da topologia dobrável e a ligação na função proteica. A secção I contém estudos de mapeamento termodinâmico e estrutural sobre o domínio agronómico C-terminal globular G3 da laminina-neurexina-esteroide de ligação (LNS) \"-sandwich proteína de motivo dobrável\". Tanto a isoforma activa de ligação MuSK, como a isoforma inactiva que não liga MuSK são examinadas. A isoforma inactiva B0 do domínio G3 é o resultado de emendas alternativas e tem outras funções, tais como ligar glicosaminoclicanos envolvidos na estrutura e função do NMJ. ITC e HSQC foram utilizados para estudar a ligação do domínio agrin-G3 ao ácido siálico, heparina, e glicosaminoglicanos de sulfato de heparano. A secção II contém estudos estruturais de NMR sobre SN, o complexo ternário pdTp-Ca2+-SN da proteína, a SNOB mutante de truncagem, e sobre as proteínas desnaturadas CspA e LysN OB-fold motif. Os RDCs foram utilizados para comparar os efeitos da truncagem, da ligação dos inibidores, e da desnaturação no alinhamento da proteína OB-fold e na estrutura secundária residual. \u003c\/p\u003e\u003cp\u003eOs capítulos seguintes descrevem os estudos de RMN para examinar a estrutura de dois motivos estruturais proteicos comuns, e para dar uma explicação da relação entre a conservação da topologia dobrável e a ligação na função proteica. A secção I contém estudos de mapeamento termodinâmico e estrutural sobre o domínio agronómico C-terminal globular G3 da laminina-neurexina-esteroide de ligação (LNS) \"-sandwich proteína de motivo dobrável\". Tanto a isoforma activa de ligação MuSK, como a isoforma inactiva que não liga MuSK são examinadas. A isoforma inactiva B0 do domínio G3 é o resultado de emendas alternativas e tem outras funções, tais como ligar glicosaminoclicanos envolvidos na estrutura e função do NMJ. ITC e HSQC foram utilizados para estudar a ligação do domínio agrin-G3 ao ácido siálico, heparina, e glicosaminoglicanos de sulfato de heparano. A secção II contém estudos estruturais de NMR sobre SN, o complexo ternário pdTp-Ca2+-SN da proteína, a SNOB mutante de truncagem, e sobre as proteínas desnaturadas CspA e LysN OB-fold motif. Os RDCs foram utilizados para comparar os efeitos da truncagem, da ligação dos inibidores, e da desnaturação no alinhamento da proteína OB-fold e na estrutura secundária residual. \u003c\/p\u003e\u003cdiv class=\"aw-variant-hidden-subtitle-div\" id=\"aw-variant-subtitle-9786203797749\"\u003e\u003ch3\u003eEm Dobragem de Proteínas e Ligand Binding\u003c\/h3\u003e\u003c\/div\u003e","brand":"Libri","offers":[{"title":"Softcover - 9786203797749","offer_id":39455989530717,"sku":"9786203797749","price":71.9,"currency_code":"EUR","in_stock":true}],"thumbnail_url":"\/\/cdn.shopify.com\/s\/files\/1\/0940\/0622\/files\/03248cec-0dbf-4860-8ad4-7c0b030c6676.jpg?v=1757485704","url":"https:\/\/shop.autorenwelt.de\/products\/estudos-nmr-de-motivos-estruturais-em-dobragem-de-proteinas-e-ligand-binding-von-christine-sallum","provider":"Autorenwelt Shop","version":"1.0","type":"link"}