{"product_id":"estudios-de-rmn-de-motivos-estructurales-von-christine-sallum","title":"Estudios de RMN de motivos estructurales","description":"\u003cp\u003eLos siguientes capítulos describen estudios de RMN para examinar la estructura de dos motivos estructurales proteicos comunes, y para dar una explicación de la relación entre la conservación de la topología de plegado y la unión en la función proteica. La sección I contiene estudios termodinámicos y de mapeo estructural de la agrina C-terminal del dominio G3 de la proteína de unión a la hormona esteroidea (LNS) \"-sandwich folding motif\". Se examinan tanto la isoforma activa que se une a MuSK como la isoforma inactiva que no se une a MuSK. La isoforma inactiva B0 del dominio G3 es el resultado de un splicing alternativo y tiene otras funciones, como la unión de glicosaminoclicanos implicados en la estructura y función de la NMJ. Se utilizaron ITC y HSQC para estudiar la unión del dominio agrin-G3 a glicosaminoglicanos de ácido siálico, heparina y heparán sulfato. La sección II contiene estudios estructurales de RMN sobre la SN, el complejo ternario pdTp-Ca2+-SN de la proteína, el mutante de truncamiento SNOB, y sobre las proteínas desnaturalizadas CspA y LysN con motivo del pliegue OB. Se utilizaron RDCs para comparar los efectos del truncamiento, la unión de inhibidores y la desnaturalización en la alineación de la proteína OB-fold y la estructura secundaria residual.\u003c\/p\u003e\u003cp\u003eLos siguientes capítulos describen estudios de RMN para examinar la estructura de dos motivos estructurales proteicos comunes, y para dar una explicación de la relación entre la conservación de la topología de plegado y la unión en la función proteica. La sección I contiene estudios termodinámicos y de mapeo estructural de la agrina C-terminal del dominio G3 de la proteína de unión a la hormona esteroidea (LNS) \"-sandwich folding motif\". Se examinan tanto la isoforma activa que se une a MuSK como la isoforma inactiva que no se une a MuSK. La isoforma inactiva B0 del dominio G3 es el resultado de un splicing alternativo y tiene otras funciones, como la unión de glicosaminoclicanos implicados en la estructura y función de la NMJ. Se utilizaron ITC y HSQC para estudiar la unión del dominio agrin-G3 a glicosaminoglicanos de ácido siálico, heparina y heparán sulfato. La sección II contiene estudios estructurales de RMN sobre la SN, el complejo ternario pdTp-Ca2+-SN de la proteína, el mutante de truncamiento SNOB, y sobre las proteínas desnaturalizadas CspA y LysN con motivo del pliegue OB. Se utilizaron RDCs para comparar los efectos del truncamiento, la unión de inhibidores y la desnaturalización en la alineación de la proteína OB-fold y la estructura secundaria residual.\u003c\/p\u003e\u003cdiv class=\"aw-variant-hidden-subtitle-div\" id=\"aw-variant-subtitle-9786203797718\"\u003e\u003ch3\u003eEn el plegado de proteínas y la unión de ligandos\u003c\/h3\u003e\u003c\/div\u003e","brand":"Autorenwelt Shop","offers":[{"title":"Softcover - 9786203797718","offer_id":39836121333853,"sku":"9786203797718","price":71.9,"currency_code":"EUR","in_stock":true}],"thumbnail_url":"\/\/cdn.shopify.com\/s\/files\/1\/0940\/0622\/files\/f9de69d5-9fd5-46b2-b3d5-3de836734277.jpg?v=1758002554","url":"https:\/\/shop.autorenwelt.de\/en\/products\/estudios-de-rmn-de-motivos-estructurales-von-christine-sallum","provider":"Autorenwelt Shop","version":"1.0","type":"link"}